Взаимосвязь распределения пробегов гомозиготности в геноме русских белоснежных кур с продуктивными и адаптивными признаками в зависимости от направленности селекционной работы в породе

В последние годы все большее внимание уделяется проблеме сохранения генетического разнообразия сельскохозяйственных животных и птиц. Однако непременным условием экономической целесообразности сохранения любой породы является не только ее уникальность, но и возможность практического использования. Примером может служить русская белоснежная порода кур в биоресурсной коллекции ВНИИГРЖ. Она была создана путем селекции русских белых кур на терморезистентность в условиях низких температур, а также на устойчивость к неопластическим заболеваниям. В настоящее время данная порода является специализированной для целей биопромышленности (сырье для производства эмбриональных вирусных вакцин). Изменение направления селекционной работы привело к модификации генетической структуры популяции. Постоянное селективное  давление на один конкретный признак может привести к уменьшению изменчивости вокруг геномных областей, связанных с этим признаком. Поэтому понимание генетических механизмов, приводящих к фенотипической дифференциации, требует идентификации областей в геноме, которые находились под давлением отбора. Изучение показателей пробегов гомозиготности (ROH) может предоставить полезную информацию об истории отбора популяции, а также позволить лучше понять отношения генотип-фенотип за счет открытия генов, которые находятся или находились под давлением отбора. В специфичных для двух поколений кур островках ROH аннотированы наиболее релевантные гены-кандидаты, связанные с адаптационными признаками. Установлено, что генетический анализ на основе изменения ROH может использоваться для характеристики генетического профиля кур и изменения структуры популяции под воздействием селекционного давления. Эти данные особенно важно учитывать при оценке качественных фенотипических признаков, таких как адаптационные возможности организма.  

1. Федорова Е. С., Станишевская О. И. Пути сохранения и использования генофондных пород и популяций сельскохозяйственных птиц на примере русской белой породы кур. Птицеводство. 2020;(7-8):5–10. DOI: https://doi.org/10.33845/0033-3239-2020-69-7-8-5-10 EDN: ECEELP

2. Stanishevskaya O. I., Fedorova E. S. Dosed exposure to low temperature as a breeding background in the selection of gene pool breeds of chickens for viral vaccines production. The Open Agriculture Journal. 2020;14:345–351. DOI: https://doi.org/10.2174/1874331502014010345

3. Chang C. C., Chow C. C., Tellier L. C., Vattikuti S., Purcell S. M., Lee J. J. Second-generation PLINK: rising to the challenge of larger and richer datasets. Gigascience. 2015;4(1):s13742-015-0047-8. DOI: https://doi.org/10.1186/s13742-015-0047-8

4. Purcell S., Neale B., Todd-Brown K., Thomas L., Ferreira M. A. R., Bender D., et. al. PLINK: A tool set for whole-genome association and population-based linkage analyses. American Journal of Human Genetics. 2007;81(3):559–575. DOI: https://doi.org/10.1086/519795

5. Ceballos F. C., Joshi P. K., Clark D. W., Ramsay M., Wilson J. F. Runs of homozygosity: windows into population history and trait architecture. Nature Reviews Genetics. 2018;19(4):220–234. DOI: https://doi.org/10.1038/nrg.2017.109

6. Hu J., Bumstead N., Barrow P., Sebastiani G., Olien L., Morgan K., Malo D. Resistance to salmonellosis in the chicken is linked to NRAMP1 and TNC. Genome Research. 1997;7:693–704. DOI: https://doi.org/10.1101/gr.7.7.693

7. Murdamoothoo D., Schwenzer A., Kant J., Rupp T., Marzeda A., Midwood K., Orend G. Investigating cell-type specific functions of tenascin-C. Methods in Cell Biology. 2018;143:401–428. DOI: https://doi.org/10.1016/bs.mcb.2017.08.023

8. Nawab A., An L., Wu J., Li G., Liu W., Zhao Y., Wu Q., Xiao M. Chicken toll-like receptors and their significance in immune response and disease resistance. International Reviews of Immunology. 2019;38(6):284–306. DOI: https://doi.org/10.1080/08830185.2019.1659258

9. St Paul M., Brisbin J. T., Abdul-Careem M. F., Sharif S. Immunostimulatory properties of Toll-like receptor ligands in chickens. Veterinary Immunology and Immunopathology. 2013;152(3-4):191–199. DOI: https://doi.org/10.1016/j.vetimm.2012.10.013

10. Zhuang Z. X., Chen S. E., Chen C. F., Lin E. C., Huang S. Y. Single-nucleotide polymorphisms in genes related to oxidative stress and ion channels in chickens are associated with semen quality and hormonal responses to thermal stress. The Journal of Thermal Biology. 2022;105:103220. DOI: https://doi.org/10.1016/j.jtherbio.2022.103220

11. Sánchez A. L. B., Wang Q., Thiam M., Wang Z., Zhang J., Zhang Q., et. al. Liver Transcriptome Response to Heat Stress in Beijing You Chickens and Guang Ming Broilers. Genes. 2022;13(3):416. DOI: https://doi.org/10.3390/genes13030416

12. Videla Rodriguez E. A., Mitchell J. B. O., Smith V. A. A Bayesian network structure learning approach to identify genes associated with stress in spleens of chickens. Scientific Reports. 2022;12(1):7482. DOI: https://doi.org/10.1038/s41598-022-11633-7

13. Cao Y., Zeng T., Han W., Ma X., Gu T., Chen L., et. al. Comparative analysis of liver transcriptome reveals adaptive responses to hypoxia environmental condition in Tibetan Chicken. Animal Biosciences. 2024;37(1):28–38. DOI: https://doi.org/10.5713/ab.23.0126

14. Hosono Y., Abe T., Ishiai M., Islam M. N., Arakawa H., Wang W., et. al. Tumor suppressor RecQL5 controls recombination induced by DNA crosslinking agents. Biochimica et Biophysica Acta (BBA) – Molecular Cell Research. 2014;1843(5):1002–1012. DOI: https://doi.org/10.1016/j.bbamcr.2014.01.005

15. Xie L., Wang S., Xie Z., Wang X., Wan L., Deng X., et. al. Gallus NME/NM23 nucleoside diphosphate kinase 2 interacts with viral σA and affects the replication of avian reovirus. Veterinary Microbiology. 2021;252:108926. DOI: https://doi.org/10.1016/j.vetmic.2020.108926

16. Zhang Y., Gou W., Zhang Y., Zhang H., Wu C. Insights into hypoxic adaptation in Tibetan chicken embryos from comparative proteomics. Comparative Biochemistry and Physiology – Part D: Genomics and Proteomics. 2019;31:100602. DOI: https://doi.org/10.1016/j.cbd.2019.100602

17. Wu H., Zaib G., Luo H., Guo W., Wu T., Zhu Sh., et. al. CCL4 participates in the reprogramming of glucose metabolism induced by ALV-J infection in chicken macrophages. Frontiers in Microbiology. 2023;14:1205143. DOI: https://doi.org/10.3389/fmicb.2023.1205143

18. Schilling M. A., Katani R., Memari S., Cavanaugh M., Buza J., Radzio-Basu J., et. al. Transcriptional Innate Immune Response of the Developing Chicken Embryo to Newcastle Disease Virus Infection. Frontiers in Genetics. 2018;9:00061. DOI: https://doi.org/10.3389/fgene.2018.00061

19. Thornberry N. A., Bull H. G., Calaycay J. R., Chapman K. T., Howard A. D., Kostura M. J. et. al. A novel heterodimeric cysteine protease is required for interleukin-1 beta processing in monocytes. Nature. 1992;356(6372):768–774. DOI: https://doi.org/10.1038/356768a0

20. Wang Y., Ning X., Gao P., Wu Sh., Sha M., Lv M., Zhou X., et.al. Inflammasome Activation Triggers Caspase-1-Mediated Cleavage of cGAS to Regulate Responses to DNA Virus Infection. Immunity. 2017;46(3):393–404. DOI: https://doi.org/10.1016/j.immuni.2017.02.011

21. Wu D., Zhang M., Xu J., Song E., Lv Y., Tang S., et.al. In vitro evaluation of aspirin-induced HspB1 against heat stress damage in chicken myocardial cells. Cell Stress and Chaperones. 2016;21(3):405–413. DOI: https://doi.org/10.1007/s12192-016-0666-8

22. Zhao H., Wu M., Tang X., Li Q., Yi X., Zhao W., Sun X. RNA-seq Based Transcriptome Analysis Reveals The Cross-Talk of Macrophage and Adipocyte of Chicken Subcutaneous Adipose Tissue during The Embryonic and Post-Hatch Period. Frontiers in Immunology. 2022;13:889439. DOI: https://doi.org/10.3389/fimmu.2022.889439

23. Wang Q., Thiam M., Sánchez A. L. B., Wang Z., Zhang J., Li Q., Wen J., Zhao G. Gene Co-Expression Network Analysis Reveals the Hub Genes and Key Pathways Associated with Resistance to Salmonella Enteritidis Colonization in Chicken. International Journal of Molecular Sciences. 2023;24(5):4824. DOI: https://doi.org/10.3390/ijms24054824

24. Bishop G. A., Warren W. D., Berton M. T. Signaling via major histocompatibility complex class II molecules and antigen receptors enhances the B cell response to gp39/CD40 ligand. The European Journal of Immunology. 1995;25(5):1230–1238. DOI: https://doi.org/10.1002/eji.1830250515

25. Yu F., Raheem M. A., Tan Y., Rahim M. A., Zha L., Zhang J., et.al. Localization of Chicken Rab22a in Cells and Its Relationship to BF or Ii Molecules and Genes. Animals (Basel). 2023;13(3):387. DOI: https://doi.org/10.3390/ani13030387

26. Castro P., Liang H., Liang J. C., Nagarajan L. A novel, evolutionarily conserved gene family with putative sequence-specific single-stranded DNA-binding activity. Genomics. 2002;80(1):78–85. DOI: https://doi.org/10.1006/geno.2002.6805

27. Станишевская О. И., Федорова Е. С. Cравнительная оценка стресс-реактивности организма кур пород русская белая с мутацией sw+ и амрокс на гипотермию в эмбриональном и раннем постнатальном периодах онтогенеза. Сельскохозяйственная биология. 2019;54(6):1135–1143. DOI: https://doi.org/10.15389/agrobiology.2019.6.1135rus EDN: JIVYWR

28. Федорова Е. С., Станишевская О. И. Оценка кур генофондных пород и промышленных линий по выходу вакцинного сырья их эмбрионов в сравнительном аспекте. Аграрная наука. 2021;(3):30–33. DOI: https://doi.org/10.32634/0869-8155-2021-346-3-30-33 EDN: OFNUOY

29. Федорова Е. С., Станишевская О. И. Сравнительная оценка эффективности использования различных пород кур в качестве продуцентов вакцинного сырья для производства гриппозных вакцин. Птицеводство. 2023;(9):13–16. DOI: https://doi.org/10.33845/0033-3239-2023-72-9-13-16 EDN: NKFUMG

30. Huo S., Wang L., Zhang Y., Zhang J., Zuo Y., Xu J., Cui D., Li X., Zhong F. Molecular cloning of chicken IL-7 and characterization of its antiviral activity against IBDV in vivo. Poultry Science. 2016;95(11):2647–2654. DOI: https://doi.org/10.3382/ps/pew251

31. Tan J., Ge J., Sahaer P., Li H., Sun H. Identification and functional analysis of circRIPK2 in lipopolysaccharide induced chicken macrophages. British Poultry Science. 2023;64(6):678–687. DOI: https://doi.org/10.1080/00071668.2023.2261870

32. Romanov M. N., Abdelmanova A. S., Fisinin V. I., Gladyr E. A., Volkova N. A., Koshkina O. A. et.al. Selective footprints and genes relevant to cold adaptation and other phenotypic traits are unscrambled in the genomes of divergently selected chicken breeds. Journal of Animal Science and Biotechnology. 2023;14(1):35. DOI: https://doi.org/10.1186/s40104-022-00813-0

33. Oliveira M., Rodrigues D. R., Guillory V., Kut E., Giotis E. S., Skinner M. A., et.al. Chicken cGAS Senses Fowlpox Virus Infection and Regulates Macrophage Effector Functions. Frontiers in Immunology. 2021;11:613079. DOI: https://doi.org/10.3389/fimmu.2020.613079

34. Li S., Yang J., Zhu Y., Ji X., Wang K., Jiang S., et al. Chicken DNA Sensing cGAS-STING Signal Pathway Mediates Broad Spectrum Antiviral Functions. Vaccines. 2020;8(3):369. DOI: https://doi.org/10.3390/vaccines8030369

35. Fedorova E. S., Dementieva N. V., Shcherbakov Y. S., Stanishevskaya O. I. Identification of Key Candidate Genes in Runs of Homozygosity of the Genome of Two Chicken Breeds, Associated with Cold Adaptation. Biology (Basel). 2022;11(4):547. DOI: https://doi.org/10.3390/biology11040547

36. Fujimoto M., Nakai A. The heat shock factor family and adaptation to proteotoxic stress. FEBS Journal. 2010;277(20):4112–4125. DOI: https://doi.org/10.1111/j.1742-4658.2010.07827.x